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N° CAS : 70-54-2
Formule moléculaire : C6H14N2O2
Poids moléculaire : 146.18800
N° EINECS : 200-740-6
N° LMD : MFCD00064432
Description du produit:
Nom du produit : DL-Lysine N° CAS : 70-54-2
Synonymes :
acide DL-a,e-diaminocaproïque;
Lysine, DL-(8CI);
DL-Lysine ; Solution de DL-Lysine ;
Ampère chimique &; Propriétés physiques:
Aspect : Solide cristallin
Dosage :≥99.00%
Densité : 1,125 g/cm3
Point d'ébullition : 311,5℃ à 760 mmHg
Point de fusion : 170℃ (déc.)
Point d'éclair : 142,2
Indice de réfraction : 1,503
Pression de vapeur : 0,0±1,4 mmHg à 25℃
Information sur la sécurité:
Déclarations de sécurité : S1-S28-S45
Code SH : 2922411000
Code de danger : T+
La lysine (en abrégé Lys ou K), codée par les codons AAA et AAG, est un acide -aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines. Il contient un groupe -amino (qui est sous la forme protonée -NH3+ dans des conditions biologiques), un groupe acide α-carboxylique (qui est sous la forme déprotonée -COO- dans des conditions biologiques), et une chaîne latérale lysyle (( CH2)4NH2), le classant comme un acide aminé aliphatique chargé (au pH physiologique). Il est essentiel chez l'homme, c'est-à-dire que l'organisme ne peut pas le synthétiser et qu'il doit donc être obtenu à partir de l'alimentation.
La lysine est une base, tout comme l'arginine et l'histidine. Le groupe ε-amino participe souvent à la liaison hydrogène et en tant que base générale de la catalyse. Le groupe ε-amino (NH3+) est attaché au cinquième carbone du carbone , qui est attaché au groupe carboxyle (C=OOH).
Les modifications post-traductionnelles courantes incluent la méthylation du groupe -amino, donnant de la méthyl-, diméthyl- et triméthyllysine (cette dernière se produisant dans la calmoduline); également l'acétylation, la sumoylation, l'ubiquitination et l'hydroxylation - produisant l'hydroxylysine dans le collagène et d'autres protéines. La O-glycosylation des résidus d'hydroxylysine dans le réticulum endoplasmique ou l'appareil de Golgi est utilisée pour marquer certaines protéines pour la sécrétion par la cellule. Dans les opsines comme la rhodopsine et les opsines visuelles (codées par les gènes OPN1SW, OPN1MW et OPN1LW), le rétinaldéhyde forme une base de Schiff avec un résidu lysine conservé, et l'interaction de la lumière avec le groupe rétinylidène provoque une transduction du signal dans la vision des couleurs (voir cycle visuel pour les détails). Les carences peuvent causer la cécité, ainsi que de nombreux autres problèmes dus à sa présence omniprésente dans les protéines.
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